Селеноцистеин

Селеноцистеин (сокращённо Sec или U, в старых публикациях также Se-Cys) — 21-я протеиногенная аминокислота, аналог цистеина с заменой атома серы на атом селена (то есть серосодержащая тиольная группа заменена на селеносодержащую селенольную группу). Входит в состав активного центра фермента глутатионпероксидазы, а также в состав селенопротеинов, деиодаз и некоторых других белков. На мРНК селеноцистеин кодируется терминирующим кодоном UGA при условии, что за ним следует особая стимулирующая последовательность нуклеотидов.

Структура

Структура селеноцистеина сходна с таковой цистеина с тем лишь отличием, что в нём атом серы заменён на атом селена, образуя селенольную группу, депротонированную при физиологических значениях pH. Белки, содержащие один или более остатков селеноцистеина, называются селенопротеинами. Они обладают каталитической активностью, обусловленной биохимической активностью селеноцистеина, из-за чего называются селеноэнзимами. У селеноэнзимов, структура которых была описана, были обнаружены триплеты аминокислот с каталитической активностью, которые обусловливают нуклеофильность активного сайта селеноцистеина.

Биология

Селеноцистеин имеет более низкую, чем у цистеина, константу диссоциации (5,47) и более высокий восстановительный потенциал. Благодаря этим свойствам селеноцистеин задействован в белках, обладающих антиоксидантной активностью.

Описание

Селеноцистеин впервые был обнаружен в клостридиях в 1972 году биохимиком Тресой Штадтман (англ. Thressa Stadtman) из Национального института сердца, легких и крови США (Национальные институты здравоохранения США). Позже она с коллегами показала важную роль селеноцистеина в формировании многих других ферментов и его участие в метаболизме человека.

Связанные термины

В энциклопедии ИНФОМЕД